Bonjour à tous,
J'ai purifié ma trypsine (colonne affinité) et je vais l'analyser par gel SDS-Page.
Quand je la met avec mon bleu dénaturant elle vire au jaune... est-ce normal?
(Mon bleu est composé de tampon Tris-HCl 0,5M pH 6.8, de B-mercaptoéthanol 0,1%, SDS 10% (w/v) dans H2O, de Glycérol (25% v/v), de bleu de bromophénol et est amené à 10 ml avec de l'eau)
Ma trypsine est telle foutu ou c'est une histoire de pH( elle se trouve actuellement dans du glycine pH2)?
nb: j'ai utiliser de la glycine pH2 car c'est ce qu'on utilisait dans mon protocole de purification mais pensez-vous que c'est mieux que je la conserve dans HCl 1mM avant de la congeler?
Merci!;)
J'ai purifié ma trypsine (colonne affinité) et je vais l'analyser par gel SDS-Page.
Quand je la met avec mon bleu dénaturant elle vire au jaune... est-ce normal?
(Mon bleu est composé de tampon Tris-HCl 0,5M pH 6.8, de B-mercaptoéthanol 0,1%, SDS 10% (w/v) dans H2O, de Glycérol (25% v/v), de bleu de bromophénol et est amené à 10 ml avec de l'eau)
Ma trypsine est telle foutu ou c'est une histoire de pH( elle se trouve actuellement dans du glycine pH2)?
nb: j'ai utiliser de la glycine pH2 car c'est ce qu'on utilisait dans mon protocole de purification mais pensez-vous que c'est mieux que je la conserve dans HCl 1mM avant de la congeler?
Merci!;)
